Dans le cours précédent nous avons aborder les généralités, ainsi que l'expression universelle de la vitesse. Les courbes obtenues, dites de « cinétique primaire », ont la même allure, quelle que soit l’enzyme considérée quand elle est étudiée in vitro.
A partir de ces cinétiques primaires, il est possible de mesurer la vitesse initiale pour chaque concentration en substrat initiale \([S]_0\) et de construire des courbes de « cinétiques secondaires » \(v_i = f[S_0]\).
Il est impossible en première année d'aborder une par une la cinétique de l'ensemble des réactions enzymatiques ayant lieu dans l'organisme. Fort heureusement, nous sommes capables de les regrouper sous deux grandes catégories, d'une part les enzymes à cinétique Michaélienne et de l'autre les enzymes à cinétique allostériques. Cette vidéo portera sur le premier type d'enzymes, que nous qualifierons de michaéliennes.
Comme à notre habitude nous allons commencer par aborder l'approche expérimentale qui a permis d'élaborer ces théories, afin de comprendre en détails les. Un autre point essentiel à cette partie est de
Il existe deux grandes modélisations graphiques de la cinétique enzymatique : la courbe de Michaélis - Menten et la courbe de Lineweaver et Burk. En connaissant les équations permettant d'établir ces courbes, il est possible de lier différents paramètres essentiels entre eux, telles que la vitesse maximale ou la concentration initiale en substrat. Nous allons également introduire dans cette partie la constante de Michaélis \(K_M\).
Maitriser ces notions est essentiel car de nombreux QCM au concours vous demanderont de déduire certains paramètres de la réaction enzymatique par lecture graphique. De plus, grâce à vos connaissances acquises sur les différentes caractéristiques à certaines enzymes, vous serez également capables de déterminer si l'enzyme en question est compétitive ou non, ou encore si c'est un inhibiteur ou au contraire un agent permettant d'accélérer la vitesse de la réaction.